多肽链的所有可能构象都能用和这两个构象角来描述 ， 称二面角,当的旋转 。

7、键Ni-Ci两侧的Ci-1-Ni和Ci -Ci呈顺式时 ， 规定=0 。
当的旋转键Ci -Ci两侧的Ni-Ci 和Ci -Ni+1呈顺式时 ， 规定=0,从Ci向Ni看 ， 沿顺时针方向旋转Ci-Ni键所形成的规定为正值 ， 反时针方向旋转为负值； 从Ci向Ci看, Ci -Ci顺时针为（+）反时针为（,多肽链折叠的空间限制,和同时为0的构象实际不存在 ， 因为两个相邻肽平面上的酰胺基H原子和羰基0原子的接触距离比其范德华半经之和小 ， 空间位阻,因此二面角（、）所决定的构象能否存在 ， 主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍,C上的R基的大小与带电性质影响和,Ramachandran根据蛋白质中非键合原子 。

8、间的最小接触距离 ， 确定了哪些成对二面角（、）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的 ， 哪些是不允许的 ， 并且以为横坐标 ， 以为纵坐标 ， 在坐标图上标出 ， 该坐标图称拉氏构象图,拉氏构象图,由于原子基团之间不利的空间相互作用 ， 肽链构象的范围是很有限的,可允许的和值：Ramachandran构象图,实线封闭区域 一般允许区 ， 非键合原子间的距离大于一般允许距离 ， 此区域内任何二面角确定的构象都是允许的 ， 且构象稳定 。
虚线封闭区域 是最大允许区 ， 非键合原子间的距离介于最小允许距离和一般允许距离之间 ， 立体化学允许 ， 但构象不够稳定 。
虚线外区域 是不允许区 ， 该区域内任何二面角确定的肽链构象 ， 都是不允许的 ， 此构象中非键合 。

9、原子间距离小于最小允许距离 ， 斥力大 ， 构象极不稳定 。
对非Gly 氨基酸残基 ， 一般允许区占全平面的7.7% ， 最大允许区占全平面20.3,四、二级结构：多肽链折叠的规则方式,驱使蛋白质折叠的主要动力： (1)暴露在溶剂中的疏水基团降低至最少程度 。
(2)要保持处于伸展状态的多肽链和周围水分子间形成的氢键相互作用的有利能量状态,蛋白质的二级结构(Secondary)是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠 。
它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键 。
主要有-螺旋、-折叠、-转角、胶原三股螺旋、310螺旋、4.416螺旋、无规卷曲,1.螺旋的结构,在螺旋中 ， 多肽主链按右手或左手方向 。

10、盘绕 ， 形成右手螺旋或左手螺旋 ， 相邻的螺圈之间形成链内氢键 ， 构成螺旋的每个C都取相同的二面角,典型的螺旋特征,二面角：=-57,=-48 ， 是一种右手螺旋； 每圈螺旋：3.6个a.a残基 ， 高度：0.54nm;
每个残基绕轴旋转100 ， 沿轴上升0.15nm； 氨基酸残基侧链向外,一）-螺旋 -helix,相邻螺圈之间形成链内氢链 ， 氢键的取向几乎与中心轴平行 。
肽键上N-H氢与它后面（N端）第四个残基上的C=0氧间形成氢键 。
这种典型的螺旋用3.613表示 ， 3.6表示每圈螺旋包括3.6个残基 ， 13表示氢键封闭的环包括13个原子,2. 螺旋的偶极矩和帽化,螺旋中氢键都沿螺旋轴指向同一方向,每一肽键具有由 。

11、N-H和C=O的极性产生的偶极矩 。
螺旋本身也是一个偶极矩,一个n个残基的典型螺旋含n-4个氢键 ， 螺旋的头4个酰胺氢和最后4个羰基氧不参加螺旋氢键的形成 。
螺旋末端附近的非极性残基可暴露于溶剂 。
蛋白质经常通过螺旋帽化给予补偿 。
帽化就是给末端裸露的N-H和C=O提供氢键配偶体 ， 并折叠蛋白质的其他部分以促成与末端暴露的非极性残基的疏水作用,3. 螺旋的手性,蛋白质中的螺旋几乎都是右手 ， 但在嗜热菌蛋白酶中有很短的一段左手螺旋 ， 由Asp-Asn-Gly-Gly（226-229）组成（+64、+42） 。
右手螺旋比左手螺旋稳定,由于螺旋结构是一种不对称的分子结构 ， 因而具有旋光性 ， 原因：（1）碳原子的不对称性 ，。

12、（2）构象本身的不对称性 。
天然螺旋能引起偏振光右旋 ， 利用螺旋的旋光性 ， 可测定蛋白质或多肽中螺旋的相对含量 ， 也可用于研究影响螺旋与无规卷曲这两种构象之间互变的因素,螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸比旋的加和 ， 而无规卷曲的肽链比旋则等于所有氨基酸比旋的加和,螺旋（包括其它二级结构）形成中的协同性：一旦形成一圈螺旋后 ， 随后逐个残基的加入就会变的更加容易而迅速,4. 影响螺旋形成的因素,R侧链的大小和带电性决定了能否形成螺旋以及形成的螺旋的稳定性,多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基,(如Lys ， 或Asp ， 或Glu) ， 则由于静电排斥 ， 不能形成链内氢键 ， 从而不能形成稳定的螺旋 。

来源：(未知)

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标题：生物化学|生物化学第五章蛋白质的三维结构( 二 )