1、第五章 蛋白质的三维结构,七、球状蛋白质与三级结构,一、研究蛋白质构象的方法,构型和构象构型在立体结构中取代原子或基团在空间的取向 。
涉及共价键的断裂 。
构象取代基团当单键旋转时可能形成不同的立体结构 。
不涉及共价键的断裂 。
（一）X射线衍射法 （二）研究溶液中蛋白质构象的光谱学 方法 如：紫外差光谱、荧光和荧光偏震、圆二色性、核磁共振（NMR）吸收,目前还没有一种工具能够用来直接观察蛋白质分子的原子和基团的排列 。
至今研究蛋白质的空间结构所取得的成就主要是应用间接的X射线衍射法取得的 。
X射线衍射技术与光学显微镜或电子显微镜技术的基本原理是相似的 。
X射线衍射技术与显微镜技术的主要区别是：第一 ， 光源 。

2、不是可见光而是波长很短的X射线；其次 ， 经物体散射后的衍射波 ， 得到的是一张衍射图案 。
衍射图案需要用数学方法进行重组 ， 绘出电子密度图 ， 从中构建出三维分子图象分子结构模型,X射线衍射法,二、稳定蛋白质三维结构的作用力,R基团间的相互作用及稳定蛋白质三维构象的作用力a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键,共价键与非共价键,蛋白质分子中的共价键有肽键和二硫键 ， 决定蛋白质分子的化学结构（稳定蛋白质构型的作用力） 。
是生物大分子分子之间最强的作用力 ， 化学物质（药物、毒物等）可以与生物大分子（受体蛋白或核酸）构成共价键 。
而非共价键（又称为次级键或分子间力）决定生物大分子和分子复合物的高级结构 。

3、即决定构象的作用力 ， 在分子识别中起着关键的作用,共价键和次级键键能对比 肽键 二硫键 离子键 氢键 疏水键 范德华力,数量巨大,氢键是两个极性基团之间的弱键 ， 也就是一个偶极(dipole)的带正电荷的一端被另一偶极带负电荷的一端所吸引形成的键 。
存在于肽链与肽链之间 ， 亦存在于同一螺旋肽链之中 。
氢键虽然是弱键 ， 但蛋白质分子中的氢键很多 ， 故对蛋白质分子的构象起着重要的作用,大多数蛋白质采取的折叠策略是使主链肽基之间形成最大数目的分子内氢键（如-螺旋、-折叠） ， 同时保持大部分能成氢键的侧链处于蛋白质分子表面 ， 与水相互作用,方向用键角表示 ， 是指XH与HY之间的夹角 ， 一般为180250,范德华力是分子间的 。

4、吸引力 ， 这是一种普遍存在的作用力 ， 是一个原子的原子核吸引另一个原子外围电子所产生的作用力 。
它是一种比较弱的、非特异性的作用力 。
（静电引力）,包括 三种弱的作用力：定向效应: 极性基团间诱导效应: 极性与非极性基团间分散效应: 非极性基团间,范德华力非常依赖原子间的距离 ， 只有当两个非键合原子处于一定距离时(当相互靠近到大约0.40.6nm(46A)时) ， 才能达到最大,疏水键是蛋白质分子中疏水性较强的一些氨基酸(如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸等)的侧链避开水相自相粘附聚集在一起 ， 形成孔穴 ， 对维持蛋白质分子的稳定性起一定作用,它在维持蛋白质的三级结构方面占有突出的地位,盐健或称离子键 ， 它是正电 。

5、荷与负电荷之间的一种静电相互作用,生理pH下 ， Asp、Glu侧链解离成负离子 ， ys、Arg、His离解成正离子 。
多数情况下 ， 这些基团分布在球状蛋白质分子的表面 ， 与水分子形成排列有序的水化层 。
偶尔有少数带相反电荷的侧链在分子的疏水内部形成盐键,二硫键为1个半胱氨酸的SH基与同链或邻链另1个半胱氨酸的SH基氧化连接而成 。
在二硫键形成之前 ， 蛋白质分子已形成三级结构 ， 二硫键不指导多肽链的折叠 ， 三级结构形成后 ， 二硫键可稳定此构象 。
主要存在于体外蛋白中 ， 在细胞内 ， 由于有高浓度的还原性物质 ， 所以没有二硫键,三、多肽主链折叠的空间限制,多肽主链上只有碳原子连接的两个键（CN1和C-C2）是单键 ， 能自由旋转, 。

6、肽键的所有4个原子和与之相连的两个 C均在同一平面内 C=O与N-H呈反式排列 ， 键长 ， 键角固定 C-N具部分双键性质 ， 不能自由旋转 C-N1 ， C-C2单键 ， 可自由旋转,一）酰胺平面与碳原子的二面角,扭角的定义,由四个原子组成的系统 A D B C AB 与CD键分别投影在与BC键相正交的平面上 ，AB 与CD间的夹角称为A与D相对于BC键的扭角 。
也可看作ABC平面与BCD平面之间的夹角 ， 记号为(Ai,Bj,Ck,Dl )或略记为(Bj,Ck ) 量值为180（顺时针旋转为正,环绕CN键旋转的角度为 ； 环绕CC键旋转的角度称 。

来源：(未知)

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标题：生物化学|生物化学第五章蛋白质的三维结构