11对.12对:酶通过降低化学反应的活化能加快化学的反应速度 ， 但不改变化学反应的平衡常数.13对:检查酶的含量及存在,不能直接用重量或体积来表示 ， 常用它催化某一特定反应的能力来表示 ， 即用酶的活力来表示 ， 因此酶活力的测定实际上就是酶的定量测定.14错：Km值可以近似地反应酶与底物亲和力 ， Km越低 ， 亲和力越高 ， 因此已糖激酶对葡萄糖的亲和力更高 。
15对:Km是酶的特征常数之一 ， 一般只与酶的性质有关 ， 与酶浓 。

35、度无关 。
不同的酶 ， Km值不同 。
16错:Km作为酶的特征常数,只是对一定的底物、一定的pH值、一定的温度条件而言.17错：见上题 ， 同一种酶有几种底物就有几种Km值 ， 其中Km值最小的底物一般称为酶的最适底物 。
18对 。
19对：当SKm时,V趋向于Vmax ， 因此v=K3E ， 所以可以通过增加E来增加V 。
20错：酶的最适pH值有时因底物种类、浓度及缓冲液成分不同而不同 ， 并不是一个常数 。
21错：酶最适温度与酶的作用时间有关 ， 作用时间越长 ， 则最适温度低 ， 作用时间短 ， 则最适温度高.22对：金属离子作为酶的激活剂,有的可以相互取代 ， 如Mg2+作为激酶等的激活剂可以被Mn2+取代;
有的可以相互拮抗 ， 如Na+抑制K 。

36、+ 的激活作用.23对：不可逆抑制剂通常以比较牢固的共价键与酶结合 ， 而使酶失活,不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶的活性 ， 因此增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制.24错:竞争性可逆抑制剂可以与酶的底物结合在酶的同一部位 ， 也可以与酶的底物结合在酶的不同部位 ， 由于空间位阻或构象改变的原因而不能同时结合 。
25错：因为不知道纯化前后的比活分别是多少,因此无法计算比活的提高倍数 。
36错:酶反应的最适pH值不仅取决于酶蛋白本身的结构,还与底物种类、浓度及缓冲液成分有关 。
27错:B族维生素中维生素B3不含环状结构 ， 其余都是杂环化合物 。
28对：所有B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分参 。

37、与代谢 。
29错：维生素K可以作为-羟化酶的辅酶 ， 促进凝血 。
30对:如酵母的生长需要维生素B6等 ， 植物的生长也有需要维生素的现象 。
31对：如豌豆子叶可以合成维生素C,供整体使用；去除子叶后,则豌豆子叶生长不良 。
32错:维生素E极易被氧化,因此可做抗氧化剂 。
(六)问答题及计算题(解题要点）1答:（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解,水解的最终产物都是氨基酸 ， 证明酶是由氨基酸组成的 。
（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应,如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸反应.（3）一切能使蛋白质变性的因素,如热、酸碱、紫外线等 ， 同样可以使酶变性失活 。
（4)酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质 ， 如不能通过半透膜、可以电 。

38、泳等.（5）酶同其他蛋白质一样是两性电解质 ， 并有一定的等电点 。
总之 ， 酶是由氨基酸组成的 ， 与其他已知的蛋白质有着相同的理化性质 ， 所以酶的化学本质是蛋白质 。
2答:(1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度 ， 不改变化学反应的平衡点 ， 酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能.（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高 ， 具有高度的专一性 ， 容易失活 ， 活力受条件的调节控制 ， 活力与辅助因子有关 。
3（1)1982年,美国的T.Cech发现原生动物四膜虫的26S rRNA前体能够在完全没有蛋白质的情况下 ， 自我加工、拼接,得到成熟的rRNA 。
（2)1983年,S.Atman和Pace实 。

39、验室研究RNase P时发现 ， 将RNase P的蛋白质与RNA分离,分别测定 ， 发现蛋白质部分没有催化活性 ， 而RNA部分具有与全酶相同的催化活性 。
（3)1986年 ， T.Cech发现在一定条件下,L19 RNA可以催化Poly C的切割与连接.4答：(1）绝对专一性；（2）相对专一性（族专一性）；（3）相对专一性(键专一性）；(4）立体专一性（旋光异构专一性）；（5）立体专一性（顺反异构专一性)；（6）立体专一性（识别从化学角度看完全对称的两个基团）.5答：(1）蛋白浓度=0 。
26 。
25mg/2mL=0.625mg/mL；(2）比活力=(1500/601ml/0.1mL）0 。
625mg/mL=40 。

40、0U/mg；（3）总蛋白=0.625mg/mL1000mL=625mg；（4）总活力=625mg400U/mg=2.5105U 。
6答:（1）VS图是双曲线的一支,可以通过其渐近线求Vmax ， V=1/2Vmax时对应的S为Km；优点是比较直观 ， 缺点是实际上测定时不容易达到Vmax,所以测不准 。

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